Histondeacetylase 4

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von HDAC4)
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Histondeacetylase 4
Histondeacetylase 4
nach PDB 2vqj
Andere Namen

Histone Deacetylase A

Vorhandene Strukturdaten: 2H8N, 2O94, 2VQJ, 2VQM, 2VQO, 2VQQ

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1084 Aminosäuren, 119040 Da
Bezeichner
Gen-Namen HDAC4 HDACA; AHO3; BDMR; HD4; KIAA0288
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.5.1.98
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 9759 208727
Ensembl ENSG00000068024 ENSMUSG00000026313
UniProt P56524 Q6NZM9
Refseq (mRNA) NM_006037 NM_207225
Refseq (Protein) NP_006028 NP_997108
Genlocus Chr 2: 239.05 – 239.4 Mb Chr 1: 91.93 – 92.18 Mb
PubMed-Suche 9759 208727

Die Histondeacetylase 4 (HDAC 4) ist ein Enzym, das Acetylierungen von Histonen entfernt und somit unter anderem an der Kondensierung des Chromatins und an der Differenzierung von bestimmten Zellen beteiligt ist.

Die HDAC4 kann ihrerseits durch Phosphorylierung, Sumoylierung, Carbonylierung, Ubiquitinierung und Proteolyse modifiziert werden.[1] Die HDAC 4 ist eine Histondeacetylase der Klasse II (HDAC/acuc/apha-Familie). Durch Bindung an die Transkriptionsfaktoren MEF2C und MEF2D wird HDAC 4 in die Nähe der DNA rekrutiert. HDAC bindet an den Proteinkomplex aus RbAp48 und HDAC3.[2] HDAC4 ist notwendig für die Differenzierung von Myofibroblasten durch TGFbeta1.[3] HDAC 4 ist an der Entwicklung von Muskeln und Knochen beteiligt.

Einzelnachweise

[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
  1. Zhengke Wang, Gangjian Qin, Ting C Zhao: HDAC4: mechanism of regulation and biological functions. In: Epigenomics. 6, 2014, S. 139, doi:10.2217/epi.13.73. PMID 24579951. PMC 4380265 (freier Volltext).
  2. Entrez Gene: HDAC4 histone deacetylase 4.
  3. Glenisson W, Castronovo V, Waltregny D: Histone deacetylase 4 is required for TGFbeta1-induced myofibroblastic differentiation. In: Biochim Biophys Acta. 1773. Jahrgang, Nr. 10, Oktober 2007, S. 1572–82, doi:10.1016/j.bbamcr.2007.05.016, PMID 17610967.