„Aspergillus sojae“ – Versionsunterschied

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Der ebenfalls als gelber Kōji verwendete ''A. oryzae'' besitzt drei α-[[Amylase]]-Gene, wodurch er Stärke relativ schnell zu Glucose abbauen kann.<ref name="Ito">K. Ito, A. Matsuyama: ''Koji Molds for Japanese Soy Sauce Brewing: Characteristics and Key Enzymes.'' In: ''Journal of fungi.'' Band 7, Nummer 8, August 2021, S.&nbsp;, {{DOI|10.3390/jof7080658}}, PMID 34436196, {{PMC|8399179}}. (englisch)</ref> Dagegen weist ''A. sojae'' nur ein α-Amylasegen unter einem schwachen [[Promotor (Genetik)|Promotor]] auf und die [[Eukaryotischer Promotor|CAAT-Box]] besitzt eine genexpressionsabschwächende Mutation (CCAAA anstatt CCAAT), besitzt aber eine höhere [[Enzymaktivität]] der [[Endopolygalacturonase]] und der [[Glutaminase]].<ref name="Ito" /> Eine zu schnelle Freisetzung von Glucose aus Stärke zu Beginn der Fermentation behindert das Wachstum der Mikroorganismen in der Reifungsphase.<ref name="Ito" /> Für den Abbau von Proteinen zu Aminosäuren besitzt ''A. oryzae'' Stamm RIB40 65 [[Endopeptidase]]gene sowie 69 [[Exopeptidase]]gene und ''A. sojae'' Stamm SMF134 83 Endopeptidasegene und 67 Exopeptidasegene.<ref name="Ito" /> Ebenso sind in ''A. oryzae'' stärkeabbauende [[Enzym]]e ([[Glucosidase]]n) stärker und proteinabbauende Enzyme ([[Protease]]n) schwächer [[Genexpression|exprimiert]] und die Geruchsprofile unterscheiden sich deutlich.<ref name="Li">J. Li, B. Liu, X. Feng, M. Zhang, T. Ding, Y. Zhao, C. Wang: ''Comparative proteome and volatile metabolome analysis of Aspergillus oryzae 3.042 and Aspergillus sojae 3.495 during koji fermentation.'' In: ''Food research international.'' Band 165, März 2023, S.&nbsp;112527, {{DOI|10.1016/j.foodres.2023.112527}}, PMID 36869527.</ref> ''A. sojae'' weist 10 Glutaminase-Gene auf.<ref name="PMID23339014">K. Ito, Y. Hanya, Y. Koyama: ''Purification and characterization of a glutaminase enzyme accounting for the majority of glutaminase activity in Aspergillus sojae under solid-state culture.'' In: ''[[Applied Microbiology and Biotechnology]].'' Band 97, Nummer 19, Oktober 2013, S.&nbsp;8581–8590, {{DOI|10.1007/s00253-013-4693-4}}, PMID 23339014.</ref> Durch eine Variante der CRISPR/Cas-Methode<ref name="Katayama">T. Katayama, J. I. Maruyama: ''CRISPR/Cpf1-mediated mutagenesis and gene deletion in industrial filamentous fungi Aspergillus oryzae and Aspergillus sojae.'' In: ''Journal of bioscience and bioengineering.'' Band 133, Nummer 4, April 2022, S.&nbsp;353–361, {{DOI|10.1016/j.jbiosc.2021.12.017}}, PMID 35101371.</ref> oder chemische Mutagenese<ref name="PMID30815302">J. Lim, Y. H. Choi, B. S. Hurh, I. Lee: ''Strain improvement of for increased l-leucine aminopeptidase and protease production.'' In: ''Food science and biotechnology.'' Band 28, Nummer 1, Februar 2019, S.&nbsp;121–128, {{DOI|10.1007/s10068-018-0427-9}}, PMID 30815302, {{PMC|6365342}}.</ref> wurden Mutanten von ''A. sojae'' mit veränderten Eigenschaften erzeugt.
Der ebenfalls als gelber Kōji verwendete ''[[Aspergillus oryzae|A. oryzae]]'' besitzt drei α-[[Amylase]]-Gene, wodurch er Stärke relativ schnell zu Glucose abbauen kann.<ref name="Ito">K. Ito, A. Matsuyama: ''Koji Molds for Japanese Soy Sauce Brewing: Characteristics and Key Enzymes.'' In: ''Journal of fungi.'' Band 7, Nummer 8, August 2021, S.&nbsp;, {{DOI|10.3390/jof7080658}}, PMID 34436196, {{PMC|8399179}}. (englisch)</ref> Dagegen weist ''A. sojae'' nur ein α-Amylasegen unter einem schwachen [[Promotor (Genetik)|Promotor]] auf und die [[Eukaryotischer Promotor|CAAT-Box]] besitzt eine genexpressionsabschwächende Mutation (CCAAA anstatt CCAAT), besitzt aber eine höhere [[Enzymaktivität]] der [[Endopolygalacturonase]] und der [[Glutaminase]].<ref name="Ito" /> Eine zu schnelle Freisetzung von Glucose aus Stärke zu Beginn der Fermentation behindert das Wachstum der Mikroorganismen in der Reifungsphase.<ref name="Ito" /> Für den Abbau von Proteinen zu Aminosäuren besitzt ''A. oryzae'' Stamm RIB40 65 [[Endopeptidase]]gene sowie 69 [[Exopeptidase]]gene und ''A. sojae'' Stamm SMF134 83 Endopeptidasegene und 67 Exopeptidasegene.<ref name="Ito" /> Ebenso sind in ''A. oryzae'' stärkeabbauende [[Enzym]]e ([[Glucosidase]]n) stärker und proteinabbauende Enzyme ([[Protease]]n) schwächer [[Genexpression|exprimiert]] und die Geruchsprofile unterscheiden sich deutlich.<ref name="Li">J. Li, B. Liu, X. Feng, M. Zhang, T. Ding, Y. Zhao, C. Wang: ''Comparative proteome and volatile metabolome analysis of Aspergillus oryzae 3.042 and Aspergillus sojae 3.495 during koji fermentation.'' In: ''Food research international.'' Band 165, März 2023, S.&nbsp;112527, {{DOI|10.1016/j.foodres.2023.112527}}, PMID 36869527.</ref> ''A. sojae'' weist 10 Glutaminase-Gene auf.<ref name="PMID23339014">K. Ito, Y. Hanya, Y. Koyama: ''Purification and characterization of a glutaminase enzyme accounting for the majority of glutaminase activity in Aspergillus sojae under solid-state culture.'' In: ''[[Applied Microbiology and Biotechnology]].'' Band 97, Nummer 19, Oktober 2013, S.&nbsp;8581–8590, {{DOI|10.1007/s00253-013-4693-4}}, PMID 23339014.</ref> Durch eine Variante der CRISPR/Cas-Methode<ref name="Katayama">T. Katayama, J. I. Maruyama: ''CRISPR/Cpf1-mediated mutagenesis and gene deletion in industrial filamentous fungi Aspergillus oryzae and Aspergillus sojae.'' In: ''Journal of bioscience and bioengineering.'' Band 133, Nummer 4, April 2022, S.&nbsp;353–361, {{DOI|10.1016/j.jbiosc.2021.12.017}}, PMID 35101371.</ref> oder chemische Mutagenese<ref name="PMID30815302">J. Lim, Y. H. Choi, B. S. Hurh, I. Lee: ''Strain improvement of for increased l-leucine aminopeptidase and protease production.'' In: ''Food science and biotechnology.'' Band 28, Nummer 1, Februar 2019, S.&nbsp;121–128, {{DOI|10.1007/s10068-018-0427-9}}, PMID 30815302, {{PMC|6365342}}.</ref> wurden Mutanten von ''A. sojae'' mit veränderten Eigenschaften erzeugt.


== Literatur ==
== Literatur ==

Version vom 14. Mai 2024, 17:07 Uhr

Aspergillus sojae auf Sojabohnen und Weizenkörnern

Aspergillus sojae (醤油麹菌 ‚shōyu-kōji-kin‘) ist ein Schimmelpilz aus der Gattung der Gießkannenschimmel (Aspergillus sp.), der als eine Form des gelben Kōji zur Fermentation unter anderem von Sojasauce und Miso verwendet wird.[1][2][3]

Verwendung als Ferment

Der ebenfalls als gelber Kōji verwendete A. oryzae besitzt drei α-Amylase-Gene, wodurch er Stärke relativ schnell zu Glucose abbauen kann.[4] Dagegen weist A. sojae nur ein α-Amylasegen unter einem schwachen Promotor auf und die CAAT-Box besitzt eine genexpressionsabschwächende Mutation (CCAAA anstatt CCAAT), besitzt aber eine höhere Enzymaktivität der Endopolygalacturonase und der Glutaminase.[4] Eine zu schnelle Freisetzung von Glucose aus Stärke zu Beginn der Fermentation behindert das Wachstum der Mikroorganismen in der Reifungsphase.[4] Für den Abbau von Proteinen zu Aminosäuren besitzt A. oryzae Stamm RIB40 65 Endopeptidasegene sowie 69 Exopeptidasegene und A. sojae Stamm SMF134 83 Endopeptidasegene und 67 Exopeptidasegene.[4] Ebenso sind in A. oryzae stärkeabbauende Enzyme (Glucosidasen) stärker und proteinabbauende Enzyme (Proteasen) schwächer exprimiert und die Geruchsprofile unterscheiden sich deutlich.[5] A. sojae weist 10 Glutaminase-Gene auf.[6] Durch eine Variante der CRISPR/Cas-Methode[7] oder chemische Mutagenese[8] wurden Mutanten von A. sojae mit veränderten Eigenschaften erzeugt.

Literatur

  • E. Ichishima: Development of enzyme technology for Aspergillus oryzae, A. sojae, and A. luchuensis, the national microorganisms of Japan. In: Bioscience, biotechnology, and biochemistry. Band 80, Nummer 9, September 2016, S. 1681–1692, doi:10.1080/09168451.2016.1177445, PMID 27151561.
  • P. K. Chang, K. Matsushima, T. Takahashi, J. Yu, K. Abe, D. Bhatnagar, G. F. Yuan, Y. Koyama, T. E. Cleveland: Understanding nonaflatoxigenicity of Aspergillus sojae: a windfall of aflatoxin biosynthesis research. In: Applied Microbiology and Biotechnology. Band 76, Nummer 5, Oktober 2007, S. 977–984, doi:10.1007/s00253-007-1116-4, PMID 17665189.

Einzelnachweise

  1. ↑ Keith A. Powell, Annabel Renwick, John F. Peberdy: The Genus Aspergillus: From Taxonomy and Genetics to Industrial Application. Springer, 2013, ISBN 978-1-4899-0981-7, S. 161. (englisch)
  2. ↑ William Shurtleff, Akiko Aoyagi: History of Koji – Grains And/or Soybeans Enrobed with a Mold Culture (300 BCE To 2012). Soyinfo Center, 2012, ISBN 978-1-928914-45-7. (englisch)
  3. ↑ Y. Liu, G. Sun, J. Li, P. Cheng, Q. Song, W. Lv, C. Wang: Starter molds and multi-enzyme catalysis in koji fermentation of soy sauce brewing: A review. In: Food research international. Band 184, Mai 2024, S. 114273, doi:10.1016/j.foodres.2024.114273, PMID 38609250 (Review).
  4. ↑ a b c d K. Ito, A. Matsuyama: Koji Molds for Japanese Soy Sauce Brewing: Characteristics and Key Enzymes. In: Journal of fungi. Band 7, Nummer 8, August 2021, S. , doi:10.3390/jof7080658, PMID 34436196, PMC 8399179 (freier Volltext). (englisch)
  5. ↑ J. Li, B. Liu, X. Feng, M. Zhang, T. Ding, Y. Zhao, C. Wang: Comparative proteome and volatile metabolome analysis of Aspergillus oryzae 3.042 and Aspergillus sojae 3.495 during koji fermentation. In: Food research international. Band 165, März 2023, S. 112527, doi:10.1016/j.foodres.2023.112527, PMID 36869527.
  6. ↑ K. Ito, Y. Hanya, Y. Koyama: Purification and characterization of a glutaminase enzyme accounting for the majority of glutaminase activity in Aspergillus sojae under solid-state culture. In: Applied Microbiology and Biotechnology. Band 97, Nummer 19, Oktober 2013, S. 8581–8590, doi:10.1007/s00253-013-4693-4, PMID 23339014.
  7. ↑ T. Katayama, J. I. Maruyama: CRISPR/Cpf1-mediated mutagenesis and gene deletion in industrial filamentous fungi Aspergillus oryzae and Aspergillus sojae. In: Journal of bioscience and bioengineering. Band 133, Nummer 4, April 2022, S. 353–361, doi:10.1016/j.jbiosc.2021.12.017, PMID 35101371.
  8. ↑ J. Lim, Y. H. Choi, B. S. Hurh, I. Lee: Strain improvement of for increased l-leucine aminopeptidase and protease production. In: Food science and biotechnology. Band 28, Nummer 1, Februar 2019, S. 121–128, doi:10.1007/s10068-018-0427-9, PMID 30815302, PMC 6365342 (freier Volltext).
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